Simulations des interfaces minèral-macromolècule par dynamique moléculaire

Structure de l'eau

Simulation of mineral-macromolecule inteface by molecular dynamics. Structure of water

¹ Alpine Institute of Environmental Dynamics, La Terrasse (Isère)
² Laboratoire Géochimie de TEnvironnement/LGIT UJF, Grenoble (Isère)
³ Laboratoire d'Electrochimie, ENSCP, Paris
⁴ Laboratoire CABE, Faculté des Sciences, Genève (Suisse)

Résumé

Pour aborder les problèmes concernant l’environnement de notre biosphère et plus spécialement l’interaction “monde-minéral monde-vivant ”, nous avons entrepris une modélisation par la dynamique moléculaire de systèmes minéraux-protéines. Il s’agira de confronter les données de la modélisation et de la simulation aux résultats expérimentaux obtenus par les équipes de physicochimistes.

Les structures argileuses (les autres minéraux, oxydes etc., également), comme les structures biologiques, du fait de leur complexité, nécessitent des méthodes d’investigation adaptées. La complexité est apportée par l’étude au niveau atomique, nécessitant des calculs avec un grand nombre d’atomes (et par conséquent un grand nombre de degrés de liberté). En général, le milieu environnant le système (solvant, ions) intervient en compliquant encore un peu plus le problème.

Concernant l’argile (Montmorillonite), l’assemblage de deux couches tétraèdrales enserrant une couche octaèdrale forme une surface de clivage tournée vers l’extérieur. Cette surface de clivage est équilibrée par une couche cationique d’ions potassium. La spéciation des ions ferreux et ferriques a été étudiée. Les ions ferreux ont migré vers la couche tétraédrique de surface décrivant les cavités siloxane, alors que les ions ferriques se sont dissouts dans la boîte à eau. La dynamique moléculaire de cet assemblage de 7909 atomes a été menée avec une paramétrisation des atomes du système issu de notre calcul de charge (calcul ab initio) du solide considéré comme semi-ionique. Le résultat est net, pour les ions ferriques ayant migré dans le solvant ; leur structure de coordination de solvatation est de type octaédrique, comme pour l’ion ferrique de référence. En ce qui concerne les ions ferreux formant des clusters avec les cavités siloxane et les ions K+, la différence d’hydratation entre les deux complexes formés est apportée par la sphère de solvatation de chacun des ions ferreux. Le rôle de l’eau à l’interface argile-espèces ioniques est manifestement majeur. Une étude de la structure de l’eau à l’interface de l’hydroxyapatite en présence d’ions zinc a montré une plus grande densité et une forte polarisation de l’eau conduisant à une structure tétraédrique étirée.

Coté interaction enzyme-argile on assiste à un échange de l’eau de solvatation des ions K+ de la surface de clivage par les résidus basiques de l’alpha-chymotrypsine, préparant un échange entre l’ion K+ et un résidu basique. En particulier, la proprotéine : le trypsinogène, qui a une seule chaîne polypeptidique continue, se clive en trois polypeptides au cours de son activation en alpha-chymotrypsine. La structure de l’ensemble de l’enzyme est gardée par cinq ponts disulfures, ce qui lui donne une plasticité structurale et fonctionnelle plus importante que le trypsinogène. On montre que la topologie de la cavité catalytique passe d’une structure verrouillée dans le trypsinogène à une structure ouverte dans F alpha-chymotrypsine, au cours du mécanisme d’activation de l’enzyme.

Abstract

To tackle the problems concerning the environment of our biosphere and in particular the interaction «mineral-world/living-world», we undertook a modelling by molecular dynamics of systems mineral-proteins. We shall confront the data of modelling and simulation with the experimental results obtained by the physicochimists teams.

The clay structures (other minerals, oxides, etc., also), like the biological structures, because of their complexity, require adapted methods of investigation. Complexity is brought by the study at the atomic level, requiring calculations with a great number of atoms (and consequently a great number of degrees of freedom). In general, the medium surrounding the system (solvent, ions) intervenes by complicating still a little more the problem.

Concerning clay (Montmorillonite), the assembly of two tetrahedral layers enclosing a octahedral layer, form a surface of cleavage turned towards outside. This surface of cleavage is balanced by a cation layer of potassium ions. The spéciation of the ferrous and ferric ions was studied. The ferrous ions migrated towards the tetrahedral layer of surface describing the cavities siloxane, whereas the ferric ions are solvated into the water bulk. Molecular dynamics of this assembly of 7909 atoms was carried out with a parameterization of the atoms of the system resulting from our calculation of electric charge (adjustment of the ab initio calculations) of the solid considered as a iono-covalent system. The result is clear, for the ferric ions having migrated in solvent, their structure of coordination of solvation is of octahedral type, as for the ferric ion of reference. With regard to the clusters forming ferrous ions with siloxane and the K+ ions, the difference in hydration between the 2 formed complexes is brought by the sphere of solvation of each ferrous ion. The role of water at the ionic water-clay interface is obviously major. A study of the structure of water to the interface of the hydroxyapatite in the presence of zinc ions showed a greater density and a strong polarisation of water leading to a stretched tetrahedral structure.

Concerning enzyme-clay interaction an exchange of the water of solvation of the K+ ions of the surface of cleavage by the basic residues of alpha-chymotrypsine is going on. That modification is leading to an exchange between the ion K+ and a alkaline residue. The proprotéine : the trypsinogen which has only one continuous polypeptide chain, is cleaved in 3 polypeptides during its activation in alpha-chymotrypsine. The structure of the whole enzyme is preserved by 5 bridges disulphides, which gives him a structural plasticity and functional activity more significant than trypsinogen. One shows that the topology of the catalytic cavity passes from a locked structure in trypsinogen to a open active structure in alpha-chymotrypsine, during the mechanism of activation of the enzyme. Fluctuation frequency of the catalytic centre is 25 time faster than the peptidic backbone of the enzyme.